
结构基础
FcRn 对 Fc 区的结构识别
FcRn 由受体重链和 β2-微球蛋白组成。在酸性环境中,FcRn 可识别融合分子的 Fc 区;图中结合界面位于 Fc 结构,而非上方的目标蛋白结构域。白蛋白通过另一处界面与 FcRn 相互作用,因此两类配体不应被理解为直接彼此结合。
- 识别区域
- Fc 区的受体接触界面
- 结构关系
- Fc 与白蛋白占据不同结合位点
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Fc 融合蛋白由目标蛋白或其胞外结构域与免疫球蛋白 Fc 片段融合构成。Fc 区域可促进分子二聚化,并为 Protein A 亲和纯化和多种检测体系提供稳定接口,从而改善部分蛋白的可溶性、结构稳定性和实验操作一致性。
分子经内吞进入酸化内体后,Fc 区可与 FcRn 结合并进入回收通路;复合物返回细胞表面后在生理 pH 条件下解离,未被受体保护的蛋白则更易进入溶酶体降解路径。不同 Fc 亚型、物种和分子设计可能产生不同表现。
FcRn 由受体重链和 β2-微球蛋白组成。在酸性环境中,FcRn 识别融合分子的 Fc 区,而不是上方的目标蛋白结构域。白蛋白通过另一处界面与 FcRn 相互作用,因此 Fc 与白蛋白对应不同的受体结合位点。
本系列覆盖受体、配体、细胞因子及其他功能蛋白的 Fc 融合构型,可用于受体—配体结合、抗体发现、细胞功能和稳定性研究;具体构型与批次信息以产品详情和质量资料为准。
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| 分子名 | 目录号 | 种属 | 表达宿主 | 产品描述 | 蛋白结构 |
|---|---|---|---|---|---|
| PD1 | PD1-HP005 | Human | HEK293 | PD1 (25–167) Fc | |
| PDL1 | PDL1-HP009 | Human | HEK293 | PDL1 (19–238) Fc | |
| PDL1 | PDL1-HP008 | Human | HEK293 | PDL1 (19–238) Fc | |
| PD1 | PD1-MB004 | Mouse | HEK293 | PD1 (25–167) Fc | |
| TIGIT | TIGIT-HP004 | Human | HEK293 | TIGIT (22–141) Fc | |
| PD1 | PD1-CP004 | Cynomolgus | HEK293 | PD1 (25–167) Fc | |
| PD1 | PD1-MP001 | Mouse | HEK293 | PD1 (25–167) Fc | |
| TIGIT | TIGIT-RP002 | Rat | HEK293 | TIGIT (17–136) Fc | |
| SIRPA | SIRPA-HB007 | Human | HEK293 | SIRPA (31–370) FcAvi | |
| CD16a | CD16A-HP002 | Human | HEK293 | CD16a (107–189) Fc | |
| PD1 | PD1-MB003 | Mouse | HEK293 | PD1 (25–167) Fc | |
| LILRB1 | LILRB1-HP004 | Human | HEK293 | LILRB1 (24–458) Fc |








可根据目标蛋白、Fc 亚型、融合方向、表达体系和下游实验共同确认制备方案。